Aktivitäten und physiologische Funktionen von Phytochelatin-Synthasen: bi-funktionale Enzyme für die Metallhomöostase und die Nichtwirtsresistenz von Pflanzen
DFG-Projekt CL 152/7-1
Von 06/2009 bis 03/2013Projektleiter: Stephan Clemens
Mitarbeiter: Tanja Kühnlenz, Carsten Kissinger
Schon seit geraumer Zeit ist bekannt, dass die Synthese von Phytochelatinen, aus Glutathion synthetisierten metallbindenden Peptiden, in verschiedenen Organismen essentiell ist für die Entgiftung von Cadmium und Arsen. Diese wird jedoch nur sporadisch in wenigen Habitaten benötigt und lässt die konstitutive Expression und weite Verbreitung der verantwortlichen Enzyme (Phytochelatin-Synthasen) rätselhaft erscheinen. Vor kurzem sind zwei wichtige Funktionen dieser Enzyme beschrieben worden, welche auf unterschiedlichen Aktivitäten beruhen. Transpeptidase-Aktivität führt zur Zn-aktivierten Phytochelatin-Synthese. Diese fördert Zn-Akkumulation - ein wichtiger Effekt angesichts der weltweit verbreiteten humanen Zn-Defizienz - und Zn-Toleranz. Die Peptidase-Aktivität von Phytochelatin-Synthasen ist offenbar wichtig für die Nichtwirtsresistenz von Pflanzen gegenüber potentiellen Pathogenen. Unser Projekt zielt auf die Aufklärung der molekularen Basis dieser Funktionen auf drei Wegen: der Untersuchung der Mikronährstoff-Versorgung von Wildtyp-Pflanzen und Phytochelatinsynthase-Mutanten bei verschiedenen Metallangeboten; des hochaufgelösten Metabolite Profiling, um Substrate und Produkte der Peptidase-Aktivität zu indentifizieren; der gerichteten Mutagenese, um die strukturellen Determinanten für Metallaktivierung und Aktivitäten der Enzyme zu verstehen.